研究揭示Spef1蛋白相分离调控纤毛摆动的分子机制
中国科学院生物物理研究所冯巍研究组与中国科学院分子细胞科学卓越创新中心朱学良研究组合作发表研究论文，研究聚焦Spef1蛋白，揭示其调控纤毛摆动的分子机制。相关论文近日发表于Structure。
纤毛是真核细胞表面的“毛发状”结构，广泛分布于人体多种组织器官表面，承担着驱动液体流动、感知外界信号等重要功能。一旦纤毛功能异常，可能引发呼吸道感染、不育、脑积水等多种纤毛疾病，威胁人体健康。
该研究首先通过结构生物学分析，发现Spef1蛋白包含内在无序区和卷曲螺旋结构，其中卷曲螺旋会形成平行二聚体，而非推测的反向平行二聚体。进一步研究表明，Spef1蛋白的相分离现象，依赖于其卷曲螺旋平行二聚体的形成及蛋白表面特殊的电荷分布：破坏平行二聚体结构会完全阻止相分离发生，改变蛋白表面电荷则会显著减弱相分离现象。研究还发现，Spef1蛋白形成的相分离液滴具有蛋白富集特异性，能够选择性富集多种纤毛相关蛋白，包括微管组成成分tubulin、纤毛运动相关蛋白spag6等。
该研究不仅揭示Spef1蛋白调控纤毛中央微管形成的分子机制，还将蛋白相分离与纤毛摆动功能关联起来，为深入理解纤毛发育和功能调控提供新视角。同时，该研究还为纤毛疾病致病机理研究提供新靶点，未来有望为相关疾病的诊疗提供新思路。
该论文的通讯作者为生物物理所冯巍研究员、分子细胞卓越中心朱学良研究员、生物物理所任锦启副研究员。论文的共同第一作者包括任锦启副研究员、分子细胞卓越中心刘聚源博士、生物物理所博士生谷可伟。生物物理所李冬博士和国科大杭州高等研究院的仇本华博士也为该研究提供了帮助。该研究得到中国科学院稳定支持基础研究领域青年团队计划、“脑科学与类脑研究”国家科技重大专项、国家自然科学基金、北京市自然科学基金以及中国科学院青年创新促进会的资助。
相关论文信息：https://doi.org/10.1016/j.str.2026.02.007
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